czwartek, 19 września 2013

Hydroksylaza prolinowa

Lekarz, który robił mi USG nadgarstków, widząc mnie pierwszy raz na oczy, zapytał, czy oprócz deficytu hydroksylazy lizylowej mam też deficyt hydroksylazy prolinowej. Nie miałam pojęcia i nie zwróciłam na to szczególnej uwagi. Zapamiętałam tylko, że gdybym miała deficyt HP, oznaczałoby to też deficyt krzemu. W Stanach, wyczytałam już, bada się poziom krzemu w moczu, w Polsce nie. Niedobór krzemu wskazało kilka lat temu to samo badanie, które wykazało też nietolerancje, a które doprowadziło do odkrycia zatrucia kadmem i ołowiem. I też nie zwróciłam na to uwagi. Do momentu, kiedy dostałam wyniki badania moczu. I bingo!

Hydroksylaza prolinowa syntetyzuje ten sam kolagen co lizylowa - I i II. Uczestniczy też w wydalaniu metali ciężkich z organizmu. Przy deficycie krzemu HP ma zaburzoną aktywność i na odwrót, jeśli jest deficyt HP, współwystępuje też niedobór krzemu. Deficyt HP jest ponoć popularny w 6A - I NIKT MI O TYM WCZEŚNIEJ NIE POWIEDZIAŁ. Dopiero ortopeda od nadgarstków...

Nie wiem, czy dobrze kombinuję i czy moje wnioski są słuszne, ale hydroksylazy nie da się wprowadzić do organizmu, krzem tak. Więcej krzemu -> więcej HP -> lepsza synteza kolagenu typu I -> stawy, narządy i żyły w lepszym stanie -> lepsze, dłuższe (!!) życie.

Być może krzem nie jest biodostępny (czytałam, że z pożywienia prawie się nie wchłania, że lepiej wchłania się w postaci płynnej). A jeśli jest - być może u mnie wchłania się źle, nie pierwszy raz i nie ostatni. Ale sama możliwość wprowadzenia krzemu w postaci suplementów jest niesamowita! Być może kiedyś krzemem będzie można poprawiać HP. Co to oznacza w 6A, nie muszę pisać. Dla mnie jest to przełomowa wiadomość i zamierzam znowu zacząć suplementować krzem. Być może u mnie deficyt krzemu jest mniejszy niż u tych szóstek, które umierają młodo, i to cała tajemnica mojego "dobrego" stanu?

Poniżej kilka artykułów, jakie na ten temat znalazłam.

"A critical step in collagen type1 synthesis and its secretion into the extracellular space is the hydroxylation of the proline residues of the collagen chains, a reaction catalyzed by prolyl hydroxylase. Indeed it has previously been reported that optimal activity of prolyl hydroxylase appears to depend on the presence of adequate concentrations of Si [33,34]".

Całość: Orthosilicic acid stimulates collagen type 1 synthesis and osteoblastic differentiation in human osteoblast-like cells in vitro


"Collagen is the major matrix protein in dermis and consists of proline and lysine, which are hydroxylated by prolyl hydroxylase (PH) and lysyl hydroxylase (LH) with cofactors such as vitamin C, oxygen, iron (Fe2+), ketoglutarate and silicon".

Całość: Effect of Vitamin C, Silicon and Iron on Collagen Synthesis and Break-Down Enzyme Expression in the Human Dermal Fibroblast Cell (HS27)


"We have also shown that maximal prolyl hydroxylase activiy depends on silicon".

Całość: Silicon Biochemistry



Brak komentarzy:

Prześlij komentarz

Uwaga: tylko uczestnik tego bloga może przesyłać komentarze.